Antioxidant peptide A

重组人SLAMF6蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SLAMF6的胞外区，融合了hFc标签，便于纯化和检测。SLAMF6（Signaling Lymphocyte Activation Molecule Family Member 6），也称为NTB-A（Natural Killer T-Binding Antigen），是SLAM家族的重要成员，广表达于免疫细胞（如T细胞、B细胞、NK细胞和巨噬细胞）表面，通过同型或异型相互作用调节免疫细胞的启动和信号转导。SLAMF6的功能与机制SLAMF6在免疫细胞的启动和信号转导中发挥重要作用。它通过与自身或其他SLAM家族成员（如SLAMF1、SLAMF4）结合，传递启动信号，促进免疫细胞的增殖、分化和细胞因子分泌。SLAMF6的信号转导依赖于其胞内段的免疫受体酪氨酸启动基序（ITAM），启动后可招募多种信号分子，如Syk和PI3K，进而调节免疫反应。此外，SLAMF6在免疫细胞间的相互作用中也起到关键作用，影响免疫细胞的协同启动和免疫应答。重组人SLAMF6蛋白的特点重组人SLAMF6蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SLAMF6的结合位点和信号转导功能。

在现代替物技术的微观世界中，限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一，而 AseI 便是其中一位“精细剪刀”。它以其独特的识别序列和精细的切割能力，在基因克隆、基因分析以及分子生物学研究中发挥着重要作用。AseI 的识别序列是“AT^TTAAT”，这一序列在基因组中相对常见，使得 AseI 能够在多个位点进行切割。它会在“^”标记的位置将 DNA 链切断，产生黏性末端。这种黏性末端的特性使得 AseI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中，AseI 的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，再通过 DNA 连接酶将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这种精细的切割能力使得 AseI 成为处理复杂基因组时的理想选择。AseI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 AseI 对不同 DNA 样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。例如，在某些遗传病的研究中，AseI 可以用来检测基因突变，帮助科学家更好地理解疾病的遗传机制。AseI 的发现和应用是分子生物学领域的一大进步。Recombinant Human NKG2D/CD314(His-Avi Tag)Pfu DNA Polymerase 适合扩增较长的DNA片段，有助于在基因编辑中处理大的基因区域或复杂的基因结构。

重组人整合素αVβ5（ITGAV&ITGB5）异源二聚体蛋白（His-Avi标签）是一种重要的细胞粘附分子，广泛应用于细胞生物学、药物筛选和疾病机制研究。整合素αVβ5由αV（ITGAV）和β5（ITGB5）两个亚基组成，是细胞外基质（ECM）与细胞之间信号传递的关键介质，尤其在转移、血管生成和病毒沾染等过程中发挥重要作用。该重组蛋白通过基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，确保了其天然的构象和生物活性。His标签便于通过金属螯合亲和层析进行纯化，而Avi标签则允许通过生物素连接酶进行特异性生物素化，便于后续的检测、固定或与其他分子的偶联。这种双重标签设计更大提高了蛋白在实验中的可操作性和应用灵活性。在功能研究中，αVβ5异源二聚体蛋白可用于研究其与配体（如玻连蛋白）的结合特性，或作为体外细胞粘附实验的关键试剂。此外，它也是开发靶向整合素药物的重要工具，尤其在抗和抗纤维化药物筛选中具有重要价值。其高纯度和高稳定性使其成为科研和药物开发中不可或缺的关键材料。

重组人潜伏性TGF-β1蛋白（RecombinantHumanLatentTGF-β1）是一种重要的多功能细胞因子复合物，由转化生长因子-β1（TGF-β1）成熟肽段与其潜伏相关肽（Latency-AssociatedPeptide,LAP）通过非共价键结合形成。潜伏性TGF-β1是TGF-β1在体内的主要存在形式，能够维持TGF-β1的非活性状态，防止其过早启动，从而精确调控TGF-β1的生物学功能。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β1蛋白在体外可被多种因素启动，如酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用，释放出具有生物活性的成熟TGF-β1，进而参与细胞增殖、分化、迁移、免疫抑制及组织修复等多种生理过程。研究表明，潜伏性TGF-β1的异常启动与多种疾病密切相关，包括组织纤维化、病进展、自身免疫病及慢性炎症等。因此，重组人潜伏性TGF-β1蛋白不仅是研究TGF-β启动机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。随后，泛素分子从E1转移到泛素结合酶E2，再通过泛素连接酶E3的作用，将泛素分子连接到靶蛋白上。

重组人TNFR2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了hFc标签，便于纯化和检测。TNFR2（TumorNecrosisFactorReceptor2）是TNF-α的另一种受体，主要参与免疫调节、组织修复和细胞存活等生物学过程。与TNFR1不同，TNFR2主要在免疫细胞（如T细胞、B细胞、树突状细胞）和非免疫细胞（如内皮细胞、成纤维细胞）上表达，且其信号转导主要促进细胞存活和组织修复。TNFR2的功能与机制TNFR2通过其胞外区与TNF-α结合，启动下游的信号通路。TNFR2的信号转导依赖于其胞内段的结构域，能够启动NF-κB、MAPK等信号通路，进而调节细胞的存活、增殖和组织修复。TNFR2在免疫调节中发挥重要作用，通过促进T细胞的存活和功能，调节免疫反应。此外，TNFR2还参与调节血管生成和组织修复，对维持组织稳态至关重要。TNFR2的功能异常与多种疾病相关，如自身免疫性疾病、心血管疾病和瘤。重组人TNFR2蛋白（hFcTag）的特点重组人TNFR2蛋白（hFcTag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TNFR2的配体结合位点和信号转导功能。该预混液的无染料配方使其适用于多种后续应用，如凝胶电泳分析、测序或克隆，而不会对实验结果产生干扰。毕赤酵母表达肠激酶

FnCas12a在切割DNA时产生黏性末端，有助于提高同源定向修复（HDR）的效率。Antioxidant peptide A

在生物技术的微观世界里，限制性核酸内切酶是基因工程中不可或缺的工具，而AflII便是其中一位“精细剪刀手”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其高度的特异性和精细的切割能力，在现代替物技术中发挥着重要作用。AflII的识别序列是“C^TTAAG”，这意味着它会在DNA双链上寻找这一特定序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种特性使得AflII在基因克隆和重组DNA构建中具有独特的优势。在基因工程中，AflII的应用极为广。科学家们可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一幅巨大的拼图中精确地取出需要的那一块。随后，通过DNA连接酶，将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而AflII的黏性末端特性正好满足了这一需求。AflII的另一个重要应用是基因分析。通过观察AflII对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。