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生化试剂的试剂空白吸光度是反映试剂质量的目标。每种试剂都有必定的空白吸光度规模，试剂空白吸光度的改变往往提示该试剂的变质；有些试剂久置后变浑浊。这些状况均可使空白吸光度升高。往往需要加大用量，才使“表观”吸光度上升，将就过试剂空白核对的“关”，其成果为如下状况：①线性规模变窄 现象：高值测不高。原因：生产试剂时有效成分投料量缺乏；试剂成份稳定性较差。② 灵敏度变低现象：酶促反应速度曲线斜率下降，测定成果有严峻系统误差。原因：试剂底物浓度缺乏。③低值偏高 现象：试剂空白的改变曲线（吸光度VS时刻）明显动摇。原因：试剂自身不稳定，自行分解；东西酶纯度不够，杂酶含量超限，导致干扰效果。生化试剂行业属于国家鼓励类产业。991-84-4

生化试剂的试剂盒的分类和特点，目前临床生化诊断试剂有液体型、粉剂型、片剂型，有单一试剂、双试剂、干试剂、多试剂等。液体型试剂，无论是单试剂还是双试剂型试剂，目前乃至今后仍以液体型为主要剂型。其优点是液体型试剂的试剂组分高度均一，瓶间差异小，测定重复性好和使用方便；它也无需加入任何辅助试剂及蒸馏水，避免了外源性水质对试剂的影响，性能较稳定，测定结果较为准确。缺点是液体型试剂（尤其是酶试剂）保存时间较短，不便于运输。1459-39-8生化试剂的1、组成成份不一样；2、溯源的要求不一样；3、用途不一样。

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接生化试剂形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。

生化试剂蛋白质都是由氨基酸构成的。到目前为止，生化试剂人们发现的组成天然蛋白质的氨基酸只有20种，在这20种氨基酸中，亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸这8种氨基酸是人体必须从食物中获得而不能在体内合成的（刚出生的幼儿还不能合成组氨酸），叫做必需氨基酸。只要有这8种必需氨基酸，身体就可以制造出其它各种氨基酸，就可以维持生命和进行生长发育。缺乏必需氨基酸时，人体就会出现发育迟缓、贫血、毛发枯黄等徒状。8种必需氨基酸如此重要，故食物蛋白中含必需氨基酸的数欣及种类的多少就成为衡量蛋白质优劣的标准。含有必需氨基酸的种类、数量多，营养价值就高，这种蛋白质就称为完全蛋白质，也称优良蛋白质。双试剂型试剂盒主要优点是抗干扰作用。

生化试剂的每一种蛋白质都有自己独特的氨基酸序列，而氨基酸序列的组成信息则由编码对应蛋白质的基因的核苷酸序列所决定。遗传密码是一套由三个核苷酸组成的密码子，每一种三个核苷酸的组合可以编码一种特定氨基酸，如mRNA上的AUG（在DNA中为ATG）编码甲硫氨酸。由于DNA含有四种核苷酸（A、T、C、G），所以对应的可能的密码子有4×4×4=64种；而标准氨基酸只有20种，因此有部分密码子是冗余的，即部分氨基酸可以由多个不同的密码子所编码。DNA中的基因首先在RNA聚合酶等蛋白质的作用下被转录为前mRNA。在大多数生物体中，前mRNA（或初始转录产物）要经过转录后修饰以形成成熟的mRNA，随后mRNA就可以经由核糖体被用作蛋白质合成的模板。在原核生物中，mRNA可能可以在生成后被直接用于蛋白质合成，或者在离开类核后就结合核糖体。而在真核生物中，mRNA在细胞核中被合成，然后通过核膜被转运到细胞质中；在细胞质中，mRNA才可以被用于蛋白质合成。原核生物的蛋白质合成速率可以达到每秒20个氨基酸，要高于真核生物。生化试剂的试剂空白吸光度是反映试剂质量的目标。52328-05-9

生化试剂与参考测定程序结果一致。991-84-4

生化试剂蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiarystructure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（VanderWaalsforce）等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区（或称结构域domain）。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。生化试剂疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。991-84-4

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